Izadi Jakintza»Izadi jakintza

Proteinak

LABURPENA: Izaki bizidunetan biomolekula organiko ugarienak protidoak edo proteinak dira. Proteinak aminoazidoz osatuak dira. Aminoazido horietatik hogei ia proteina guztietan izaten dira. Aminoazidoak lotura peptidikoen bidez lotzen zaizkio elkarri, eta lotura horietatik aminoazido kateak sortzen dira; katea horiek, luzeraren arabera, bi eratakoak izan daitezke: peptidikoak edo proteinikoak.Proteinak edo protidoak biomolekula organikoak dira, karbonoz (C), hidrogenoz (H), oxigenoz (O) eta nitrogenoz (N) osatuak; gai horiez gainera, sufrea (S) eta, gutxiagotan, fosforoa (P), burdina (Fe), kobrea (Cu), magnesioa (Mg) eta beste bioelementu batzuk izaten dituzte. Izena “protos” (lehena) hitz grekotik datorkie, izan ere, izaki bizien osagai nagusitzat hartzen baitira: izakien pisu lehorraren %50-80 bitarte hartzen dute.
Proteinen osaera kimikoa nahikoa iraunkorra da; oinarrizko banako multzo baten (aminoazidoak) errepikapenetik abiatuta osatu diren molekula handiak (polimeroak edo makromolekulak) direla esan daiteke.

Aminoazidoak

Proteinak osatzen dituzten molekula organikoak dira aminoazidoak. Talde amino bat (-NH 2 ) eta talde azido bat (-COOH) izaten dute beti; hortik datorkie izena (1.
irudia). Azken mendeetan gai asko aurkitu dira aminoazidoaren definizioarekin bat datozenak, baina proteinetan 20 mota besterik ez dira aurkitu; mota horiek, gainera, izaki bizidun guztietan errepikatzen dira.
Aminoazidoak ugariak dira izadian; hautemateko sistema berriei esker, izar arteko eremuan ere aurkitu dira. Unibertsoan bizitza gertaera arrunta denaren ustea sendotzen du aurkikuntza horrek.
Aminoazidoek, glizinak salbu, karbono asimetriko bat izaten dute. Karbono hori amino eta azido taldeari lotzen zaie (a karbono esaten zaio). Karbono horri esker aminoazidoak bi osaera izan ditzakete, bi isomero optikoak edo enantiomeroak sortzen dituztenak. Isomero horiek argi polarizatua eskuinerantz (+) edo ezkerrerantz (-) okertzen dute. Enantiomeroak batzuk besteen ispilu dira, hau da, molekula biratuta ere, ezinezkoa da molekularen bi formak batzea. Amino taldea eskuinean duenazidoek katioi bezala funtzionatzen dute, eta pH basikoetan anioi bezala. pH ia neurtroan aminoazidoek polo biko ioien antzeko portaera dute; horregatik, karga deusezten da. Aminoazido mota bakoitzaren neutrotasun puntuari puntu isoelektriko esaten zaio.
Aminoazido molekula mota ugari aurkitu dira, eta saio asko egin dira horiek sailkatzeko; saio horien guztien artetik gehien erabiltzen dena erroak (R) kontuan hartzen dituen sailkapena da, hau da, kontuan hartzen duena a karbonoaren azpitik “buztana” osatzen duen molekula zatia. R taldearen arabera aminoazido mota hauek bereizten dira: – Aminoazido hidrofoboak. R erroak ezin dituenez ioi hidratatuak osatu, ezin nahas daiteke urarekin. Hauek dira aminoazido hidrofoboak: alanina, leuzina, isoleuzina, balina, prolina, metionina, fenilalanina eta triptofanoa.– Kargarik gabeko aminoazido polarrak.
Aminoazido hidrofoboak baino errazago urtzen dira uretan. Erroetan atomo multzo batzuk dituzte, karga “errealik” izan ez arren, polarrak direnak, elektroiak talde bereko atomo batetik hurbilago dituztelako.
Hala gertatzen da esate baterako alkoholetan, -SH-n eta aminoetan. Horren ondorioz, “karga birtualak” sortzen dira eta horiei esker elkartzen dira ur molekulak eta atomo multzo horiek (3. irudia).
Kargarik gabeko aminoazido polarrak hauek dira: glizina, serina, treonina, tirosina, zisteina, asparragina eta glutamina.
– Aminoazido azidoak. Aminoazido mota horiek bi talde azido dituzte (-COOH).
Bigarren talde azidoa, lehena bezala, ur disoluzioan ioitzen da, eta horrek, karga negatiboa nagusitzea eragiten du (talde azidoen bi karga negatibo, talde aminoaren karga positibo baten aurrean). Hauek dira aminoazido azidoak: azido aspartikoa eta azido glutamikoa.Azido glutamikoaren gatza, glutamato izenaz ezaguna, asko erabiltzen da elikagai industrian, janarien ahogozoa indartzeko.
– Aminoazido basikoak. Talde amino bat baino gehiago izaten dute (-NH , edo - 3 NH), beraz, disoluzioan karga positiboak 96nagusi dira negatiboen aurrean. Lisina, arginina eta histidina azido basikoak dira.
Aminoazido mota horiez gainera, bada beste aminoazido multzo bat proteinetan ohikoa ez dena, baina oso ugaria dena proteina molekula mota jakin batzuetan (animalien zuntz proteinetan) eta zenbait organismotan (zenbait landaretan). Dena dela, aminoazido guztiak aipatu diren lau aminoazido talde horien eratorriak dira (4. irudia).Baina bada beste aminoazido talde bat organismoetan ohikoak diren 150 aminoazidoez osatua. Aminoazido horiek ohikoak badira ere, ez dira inoiz proteinetan agertzen.
Garrantzi handiko funtzioak betetzen dituzte izaki bizidunen metabolismoan.
Zitrulinak eta ornitinak adibidez, bitartekari lana egiten dute ohiko aminoazidoen sintesian.
Beste gai batzuk, berriz, kanabina esaterako, gai toxikoak dira, eta landareek berez sortzen dituzte. Kanabina hatxisaren printzipio eragilea da, eta Indiako kalamutik ateratzen da (marihuana). Aminoazido talde horren barruan daude D aldaera duten aminoazidoak, organismo jakin batzuetan (landareetan eta onddoetan batez ere) besterik izaten ez direnak. D-alanina esaterako, intsektu askoren larbetan eta krisalidetan izaten da; D-serina oligoketoetako proteinetan (lur zizarea) izaten da, eta azido D-glutamikoa, berriz, bakterien zelula paretetako proteinetan.– Heteroproteinak :

Aminoazido kateak

Aminoazidoak elkartzen direnean peptidoak eta proteinak sortzen dira. Peptidoak eta proteinak bereizteko aminoazido kopurua hartzen da kontuan: 100 aminoazidotik behera dituenean peptidoa da, eta 100dik gora dituenean proteina.
Hala ere, gai elkartu horietako bat sortzeko, edozein motakoa dela ere, ezinbestekoa da aminoazidoak elkarri lotzea. Lotura hori lotura berezi baten bidez gertatzen da, lotura peptidikoaren bitartez hain zuzen. Aminoazido baten talde aminoa beste aminoazido baten talde azidoarekin elkartzen denean gertatzen da lotura peptidikoa. Lotura horretan ur molekula bat galtzen da (6. irudia).Lotura peptidikoak protidoetan eratzen dira bakarrik, eta horregatik, protidoak aurkitzeko erabiltzen dira (Biureten froga) (II.
taula).
Lotura peptidikoa laburra izaten da; lotura horretatik sortzen diren molekulak, beraz, zurrunak dira, loturan parte hartzen duten atomo guztiek plano berean egon behar baitute.
Lotura peptidikotik sortzen diren proteinek eta peptidoek mutur batean amino talde bat dute eta bestean azido talde bat; beraz, gai berri horiek ere ioi bipolarrak osatzeko ahalmena izango dute. Hala ere, ioi bipolarrak osatzeko ahalmen hori ez da aminoazidoetan bezain nabarmena, izan ere, aminoazido katea oso batek banatzen baititu aminoeta azido taldeak. Ondorioz, kateek sistema leungarri baten antzeko portaera dute: H + ematen edo hartzen dute inguruneko pHaren arabera.Ezaugarri optikoak ere badituzte. Katea laburraren jarduera optikoa aminoazido bakoitzak zeinek bere aldetik duten jardueren batuketa da. Hala ere, proteinetan eta peptido handietan, jarduera optikoa molekulek espazioan duten kokaeraren araberakoa da, eta ez proteinak osatzen dituzten aminoazidoen jarduera optikoaren araberakoa.

Peptidoak

Izadian dauden peptido gehienak proteinen hausturatik sortuak dira (hidrolisia).
Hala ere, badira zenbait peptido proteinen osagai ez direnak: peptido ez proteiko esaten zaie (7. irudia).
Peptidoek, oro har, aminoazido ez proteikoak dituzte, eta horregatik, proteinek ez bezalako egitura dute. Aminoazido horien zeregina da peptidoak proteinak endekatzeko zeregina duten entzimen erasoetatik babestea, proteasetatik babestea, alegia.
Peptido ez proteikoek izaten dituzte: batetik, zenbait gai hormonaren lana egiten dutenak (basopresina, oxitozina eta TSH) eta bestetik, zenbait antibiotiko (gramizidina eta balinomizina).
Beste zenbait peptidok, glutatioiak esaterako, era askotako funtzioak betetzen dituzte: lipidoak autooxidaziotik babestea, edo zenbait entzima aktibatzea. Bradikinina izerdiarekin batera eta listu guruinen bidez jariatzen den peptidoa da; hodi dilatatzaile garrantzitsua da, eta gai hau jariatzen duten guneetara odol kopuru handiagoa eramanarazten du, eta izerdia eta listua jariatzea eragiten du. Karnosina gihar zuntzetako peptidoa da.

Proteinak

Proteinen ezaugarri nagusietako bat aldakortasuna da, bai osakerari dagokionez, bai formari dagokionez.
+ Proteinen egitura mailak Proteinen egitura mailaren bidez proteina molekulek espazioan duten konplexutasuna azaltzen da. Oro har, lau egitura maila bereizten dira: * Lehen mailako egitura. Lotura peptidiko bidez sortutako aminoazidoen sekuentziari dagokio (8. irudia).Lehen mailako egituran bi alderdi bereizten dira: amino taldea duen alderdia batetik (amaierako N), eta azido taldea duena bestetik (amaierako C). Sekuentzia idazten denean, sekuentziaren hasieran amierako N muturra jartzen da beti.
Lehen mailako egitura arrosario baten modukoa da, parte batzuk gogorrak ditu eta beste batzuk, berriz, malguak. Alderdi gogorrak lotura peptidikoan parte hartzen duten atomoak dira; atomo horiek nahitaez plano berean egon behar dute. Aminoazidoaren gainerako parteak, aldiz, hainbat lekutanegon daitezke; parte horiek osatzen dute alderdi malgua.
Lehen mailako egitura mota ugari dago, izan ere, sekuentziako aminoazido bat aldatzea nahikoa baita lehen mailako egitura berri bat osatzeko. Proteinek espezifikotasun handia dute; horregatik, animalia mota desberdinen arteko espezifikotasunaz gainera, izaki desberdinen artekoa ere bada.
Organismo batek, birlandatzen zaizkion organoak onar ditzan, kontuan hartu behar da proteinen espezifikotasuna.
Aminoazidoen sekuentzian alderdi batzuk aldakorrak dira eta besteak egonkorrak, horregatik dago hainbeste egitura mota.
Proteinek ezinbestekoak dituzte alderdi egonkorrak beren funtzioak betetzeko; beraz, alderdi horiek banako batetik bestera ez dira aldatzen, ezta animalia mota ahaideen artean ere. Alderdi aldakorrek, berriz, ez dute eraginik proteinaren funtzioetan, alderdi egonkorrari “eusten” dioten betegarriak direla esan daiteke; beraz, desberdinak dira animalia mota ahaideetan, baita mota bereko banakoen artean ere.
* Bigarren mailako egitura. Proteinak espazioan era (egitura) berezian jartzen dira, metabolismo prozesuetan bete behar dituzten funtzioetara ahalik eta ondoen egokitzeko moduan. Aldez gogorra den lehen mailako egitura batetik abiatuta, nola iristen da bigarren mailako egiturara? a karbonoaren lotura kobalenteak duen biratzeko gaitasunari esker gertatzen da hori. Horrez gainera, lotura peptidikoaren planoan dauden oxigeno eta hidrogeno atomoek hidrogenozko zubi motako lotura ahulak osatzeko duten joera ere bigarren mailako egitura osatzeko lagungarri da. Lotura horiek egitura tolestua orekatzen laguntzen dute.Arrazoibide horren arabera, gerta daiteke forma askotako proteina naturalak osatzea maila horretan; hala ere, proteina gehienek hiru forma hauetako bat hartzen dute: + * a helizea. Aminoazido kateak helize itxura izaten du, erlojuaren orratzen norabidean.
Bira batean batez-beste 3,6 aminoazido dago, eta R erroak espiralaren kanpoalderantz daude “zintzilik”. Beraz, lotura peptidikoek (atomoak dagokien planoan bilduta dituztela) eta a karbonoak eskailera horren “eskutokia” osatzen dute. Lehen mailako egituraren zurruntasunak malgukia “aska” ez dezan, lotura peptidiko guztien planoetako oxigenoek eta hidrogenoek zubiak eraikitzen dituzte kiribilaren gainetik edo azpitik dauden beste oxigenoekin eta hidrogenoekin (lotura peptidikoaren beste planoetara lotuta) (10. irudia).Proteinek forma hori hartu ala ez, proteinak osatzen dituzten aminoazidoen mende dago (III. kuadroa). Aminoazido hidrofoboetan eta kargarik gabeko polarretan uxatze arazo gutxi izaten da kontrako kargen artean; bestalde, aminoazido mota horiek egiturari bere horretan mantentzen laguntzen diote.
Horrez gainera, aminoazido mota horien artetik, R erro txikiena dutenek (a karbonoari lotuta dagoen aminoazido molekularen zatiari esaten zaio erro) helizetik “zintzilik” dagoen materian desoreka arazo gutxi eragiten dituzte eta helizeari bere horretan irauten laguntzen diote. Aminoazido ziklikoek arazo asko sortzen dituzte, prolinek esaterako, izan ere, lotura peptidiko bat den guztietan birarazten baitituzte kateak.
Aminoazido arruntek a helizearen oreka gordetzeko betetzen duten zeregina. Dena dela, arrunta ez den aminoazido bat azaltzen da, hidroxiprolina, proteinetan eragiten dituen gorabeherak aztertzeko.+ * Kolagenozko helizea. Antolamendu berezia da erabat. Prolina eta hidroxiprolina (ziklikoak) ugari duten aminoazido sekuentziek (kolagenoa) berezkoa dute egitura hori. Hiru aminoazido besterik ez dute izaten birako. Espiralak, bestalde, ezkerrerantz biratzen du. Katearen barruan, hidrogeno zubiek egitura orekatzen dute, a helizean gertatzen den bezala. Hiru birako multzoak elkarri lortzen zaizkio bi leuzinaz osatutako kobalenteen bidez (espiral bakoitzeko leuzina bat). Hiru multzo lotzen direnean deshidrolisinonorleuzina sortzen da (11. irudia).
*ß egitura edo xafla tolestua. R erro txikiko aminoazido ugari dituzten proteinek izaten dute egitura mota hori. Helizearen bira bakoitzean bi aminoazido besterik ez dago (hau da, sigi-sagan). Egitura orekan egondadin hainbat molekula elkartzen dira plano berean; hala, hidrogenozko zubiak osatzen dira katea desberdinetako lotura peptidikoaren planoan dauden hidrogeno eta oxigeno atomoen artean. R multzoak xaflaren planotik gora eta behera gelditzen dira. Zenbaitetan, kateak era antiparaleloan izaten dira, hau da, amaierako N eta amierako C muturrak txandakatu egiten dira katea batetik bestera (12. irudia).
Proteina mota horietako batzuk hauskorrak dira, eta beste batzuk, berriz, hedakorrak.
Batzuek besteetatik R erroak desberdintzen ditu: erroak zenbat eta txikiagoak izan, orduan eta txikiagoa da elkarren arteko loturak osatzeko eta xafla tolestuaren egitura osatzeko aukera. Esate baterako, sedaren osagai nagusiak glizina eta alanina dira (-H eta -CH 3 erroak, hurrenez hurren); osagai horiek egiturari eusten diote eta hedakor bihurtzen dute. Ezaugarri biokimiko hori dela eta, sedazko jantziak ez dira 99zimurtzen eta ondo egokitzen dira gorputzera.
Horregatik da antzinatik hain preziatua seda, eta horrexegatik beragatik, sortu zen “sedaren bide” ospetsua, Txinatik seda inportatu ahal izateko, Txina baitzen seda egiteko formula zuen munduko leku bakarra.
Hala ere, bide hartatik sedaz gainera beste hainbat tresna eta ideologia inportatu ziren, mendebaleko gizartean iraultza sortu zutenak (papera, bolbora, eta uste denez, inprimaketa).
Egitura hori, bestalde, a helizearekin txandaka daiteke proteina berean; halakoetan, egituraren tolesaren edo “ukondoen” parean egokituko litzateke xafla tolestua.
* Hirugarren mailako egitura. Proteinek ez diote bigarren mailako egiturari bere horretan eusten; bere gain tolestu eta hirugarren mailako egitura sortzen dute. Egitura horren oreka, bestalde, disulfuro zubien bidez gertatzen da. Disulfuro zubiak sufrea duten aminoazidoen bidez (metioninaz eta zisteinaz, adibidez) osatzen dira (13. irudia).
Lotura ahulak ere izaten dira egitura horretan: hidrogenoaren zubia, Van der Waalsen indarrak, lotura hidrofobikoak edo ioi lotura ahulak adibidez.
Proteinek hirugarren mailako bi egitura mota izaten dituzte: +* Egitura izpitsua. Bigarren mailako egitura pixka bat deformatzen denean sortzen da egitura izpitsua.
Egitura mota hori dute kolagenozko helizeek edo a helizea duten proteinek: bigarren mailako bi egitura baino gehiago lotu etaespiral edo superhelize berri bat osatzen dutenean (14. irudia).Xafla tolestuaren motako proteinetan ere osatzen da egitura hori, plano desberdineko xaflak elkartzen direnean. Azkazalak esaterako, etxe bateko teilen antzera, elkarren gainka jarrita dauden proteina geruzek osatzen dute.
Egitura orekatzen duten loturak hainbat motakoak izan daitezke: disulfuro motakoak, katea desberdinen arteko hidrogeno zubiak, edo aminoazido espezifikoen arteko lotura kobalenteak (ikus kolagenozko helizea).
Egitura hori duten proteinak ez dira uretan solbagarri, ez baitira dispertsio koloidalak osatzera iristen (saia zaitez ilea edo lumak disolbatzen, ezta berotuta ere!). Proteina horiek egiturazko funtzioa dute organismoan.
+* Globulu formako egitura. Egitura mota horretan bigarren mailako egitura erabat deformatzen da, ia esfera izatera iristeraino.
Tolesturak izateko, proteinek a helize motako bigarren mailako egitura dute zati zuzenetan eta xafla tolestuaren egitura ukondoetan (15. irudia).
Egituraren oreka aminoazidoen R erroen arteko lotura ahulek mantentzen dute batez ere.
Mota horretako proteinek dispertsio koloidalak osatzen dituzte uretan edo gatzsoluzioetan. Organismoan funtzionalak dira, eta entzimen, hormonen edo garraiatzaileen funtzioak betetzen dituzte.* Laugarren mailako egiturak. Egitura hori osatzeko elkarri lotuta egon behar dute hirugarren mailako egitura duten zenbait katea polipeptidikok. Proteina mota horiei proteina oligomeriko esaten zaie, eta proteina horretako katea bakoitzari protomero (azpibanako edo oligomero ere esaten zaio). Proteina bi protomeroz osatuta badago, dimero esaten zaio, hiruz osatuta badago trimero, lauz badago tetramero, eta horrela hurrenez hurren.
Azpibanako askok osatzen dutenean proteina polimeroa dela esaten da (16. irudia).
Protomeroak lotura ahulen bidez elkartzen dira.
Proteinen egiturarekin zerikusi zuzena duen ezaugarria desnaturalizazioa da, hau da, berezko egituraren galera, edo beste erabatera esanda, formaren galera (goi mailako egitura mailak) berezko osakera aldatu gabe (lehen mailako egitura).Proteina baten ingurunearen baldintzak aldatzen direnean gertatzen da desnaturalizazioa, pH-a edo tenperatura aldatzen denean adibidez.
Jogurta, mamia edo gazta egitean adibidez, pH-aren aldaketaren bidezko desnaturalizazioa gertatzen da. Hiru kasu horietan esnea garrazten da gatzagiaren, gai artifizialen edo bakterien bidez, eta ondorioz, dispertsio koloidalean zeuden proteinak hauspeatzen dira.
Beroaren ondoriozko desnaturalizaioaren adibide argia arrautza frijituan gertatzen da: zuringoan den proteina (albumina) gel izatetik gai gotor zuri izatera aldatzen da. Haragiaren gihar zuntzetako proteinetan beroaren bidezko desnaturalizazioa gertatuko ez balitz, esaterako, haragiak nazka emango liguke, hala ere, bada jendea haragia gordinik jaten duena.+ Proteinen sailkapena Proteinak osakeraren arabera sailkatzen dira. Aminoazidoez bakarrik osatuta dauden proteinak holoproteinak dira. Proteinaren molekulan aminoazido ez diren gai zatiak badaude (edozein dela ere horien osakera kimikoa), heteroproteina esaten zaie.
Proteinaren barruan zati proteiko bat edo talde proteikoa, eta zati ez proteikoa edo talde prostetikoa bereizten dira.
Sailkapen zehatzagoa egin nahi izanez gero, holoproteinak egituraren arabera sailkatzen dira, heteroproteinak, aldiz, duten talde protetikoaren arabera sailkatzen dira (IV. taula).

Biologian garrantzi handien duten proteinak

Atal honetan behin eta berriro aipatu da proteinaren molekulak era askotakoak izan daitezkeela; horrexegatik, ezinezkoa da proteina mota guztien artetik zati txiki bat bera ere aipatzea. Dena dela, bada proteina talde bat biologian duen garrantziagatik gainerakoetatik nabarmentzen dena (gizakietan batez ere):

Holoproteina izpitsuak.

+ Kolagenoak. Bigarren mailako egitura kolagenozko helizearen motakoa dute.
Hirugarren mailako egitura, berriz, bigarren mailako zenbait egitura kiribiltzean superhelize bat osatzen denean eratzen da.
Kolagenoak ehun konektiboetan izaten dira, eta zelula arteko gaia osatzen dute.
Zenbat eta handiagoa eta astunagoa izan animalia, orduan eta handiagoa da proteinetako kolageno zatia. Horrek zerikusi handia du proteinek betetzen dituzten eusteko funtzio mekanikoekin.Kolagenoa argi ikus daiteke haragiz eta hezur puskez egindako salda bat hozten denean: kolagenoa gai trinko bihurtzen da eta gelatina osatzen du.
+ Keratinak. Bigarren mailako egituraren arabera bi keratina mota bereizten dira: a- keratinak (a helizea) eta ß-keratinak (xafla tolestua).
a-keratinek zisteina aminoazidoa (sufreduna) dute. Ilea, azkazalak, apoak, adarrak eta lumak proteina mota horrek osatuak dira. Gai horiei guztiei, erretzen direnean, kiratsa darie, zisteina deuseztean sulfuro lurrinak sortzen baitira. Zisteina kopuruak eta aminoazido horretatik abiatuta sortzen diren disulfuro zubiek bereizten dute proteina mota bat besteetatik. Proteina gogorrenak (adarrak eta apoak) aminoazido mota horren %22 edukitzera iristen dira, hedakorrenek (ilea eta azaleko zenbait geruza), berriz, %10-14 besterik ez dute.
Mota horretako keratinak bero hezeaz berotzean luzatzen dira. Esate baterako, tenperaturaeta hezetasun aldaketekin ilea uzkurtu eta luzatu egiten da, eta berezko luzera bikoiztera iristen da. Ezaugarri horretaz baliatzen ziren garai batean higrometroak eta termometroak egiteko (1. argazkia).
b-keratinek ez dute zisteinarik; erro txikiko aminoazido asko dituzte (alanina edo glizina).
Beroarekin ez dira ez luzatzen ez uzkurtzen eta oso malguak dira. Sedan, ezkatetan, zenbait animaliaren atzapar muturrean eta hegaztien mokoan izaten dira.

Holoproteina globularrak

+ Histonak. Aminoazido basiko eta txiki ugari dituzte, beste proteina moten aldean.
Zelula eukariotoen ADN-an izaten dira.
+ Albuminak. Erraz osatzen dituzte dispertsio koloidalak. Hornigaia gordetzeko zeregina izan ohi dute. Era horretako proteinak arrautzetan, esnean edo odolean izaten dira.
+ Globulinak. Dispertsio koloidala eratzen dute gatz disoluzioetan, eta zenbaitek baita uretan ere. Entzima asko globulinak dira.

Heteroproteinak :

+ Hemoglobina. Talde prostetikoari hemo taldea esaten zaio. Talde hori burdina duen eraztun tetrapirrolikoaz (porfirina ere deitua) osatuta dago (17. irudia).
Laugarren mailako egitura du hemoglobinak; a motako bi kateez (141 aminoazido) eta b motako bi kateez (146 aminoazido) osatutako tetrameroa da. Lau hemo talde ditu, eta lotura ahulen bidez daude elkarri lotuta.
Egitura mota horretan, hemo taldeko burdina oso bizkor lotzen da oxigenoarekin, baita oxigeno gutxi dagoenean ere.
+ Mioglobina. Hemoglobinaren oso antzekoa da: batetik, betetzen duen funtzioagatik (oxigenoaren garraioa) eta, bestetik, hemoglobulinak duen hemo taldearen berdina duelako. Hala ere, katea txiki bakar batez osatutako proteina da (153 aminoazido) (18. irudia).+ Glukoproteinak. Glukoproteinaren talde prostetikoak gluzido molekulak ditu.
Talde horren barruan daude hormonak (FSH eta LH) eta muki jarioetako zenbait gai lodi (mukoproteinak), sinobia isurkariak eta odoleko zenbait proteina. Proteina talde honetan sartzen dira inmunitatean parte hartzen duten antigorputzak edo inmunoglobulinak.
+ Lipoproteinak. Kasu honetan talde prostetikoa azido gantz batek edo fosfolipido batek osatzen du. Lipoproteinak zelularen mintza osatzen du eta odoleko lipidoak garraiatzen ditu. Multzo honetakoak dira odolean kolesterola garraiatzen duten proteinen lau aldagaiak (VLDL, LDL, IDL eta HDL). Aldagai horiek zerikusia dute kolesterolarekin harremana duten eritasunekin.
+ Fosfoproteinak. Talde prostetikoa azido ortofosforikoa da (H 3 PO 4 ). Esnearen kaseinan eta arrautzaren gorringoan izaten da.